Існує багато алостеричних ферментів, які беруть участь у біохімічних шляхах. Приклади: Аспартаттранскарбамоїлаза, глюкокіназа, ацетил-КоА-карбоксилаза.
Гексокіназа алостерично інгібується його продуктами. У ссавців є кілька форм гексокінази, кожна з яких каталізує перетворення глюкози в глюкозо-6-фосфат.
Яскравими прикладами алостеричних ферментів у метаболічних шляхах є глікогенфосфорилаза (41), фосфофруктокіназа (9, 80), глутамінсинтетаза (88) і аспартаттранскарбамоїлаза (ATCase) (103).
Гексокіназа є ферментом, який каталізує цей перенос фосфорильної групи. Гексокіназа зазнає конформаційних змін, викликаних відповідністю, коли вона зв’язується з глюкозою, що зрештою запобігає гідролізу АТФ. Це також алостерично пригнічується фізіологічними концентраціями його безпосереднього продукту, глюкозо-6-фосфату.
Алостеричні білки, такі як гемоглобін, являють собою сукупності функціональних одиниць, які зазнають четвертинних структурних переходів у відповідь на зміни концентрації специфічного ліганду.
Прикладом є зв'язування молекул кисню з гемоглобіном, де кисень фактично є як субстратом, так і ефектором. Алостеричний, або «інший», сайт є активним центром сусідньої білкової субодиниці.