Кожна молекула IgG складається з два важких ланцюга і два легких ланцюга. Два важкі ланцюги з’єднані один з одним дисульфідними зв’язками, а кожен важкий ланцюг з’єднаний з легким ланцюгом дисульфідним зв’язком.
Імуноглобулін D (IgD) є другорядним класом імуноглобулінів. Ці молекули мономери, що складаються з двох важких і двох легких ланцюгів (2δ + 2L), без будь-яких додаткових ланцюгів. Вони надзвичайно чутливі до протеолізу.
Як і інші імуноглобуліни, мономер IgA складається з два ідентичних важких ланцюга та два ідентичних легких ланцюга, що утворюють Y-подібну структуру (Малюнок 1). Кожен ланцюг тягнеться від свого N-кінца до варіабельної області, за якою слідує постійна область.
Важкий ланцюг μ IgM – це білок із ~576 амінокислот, який включає варіабельний домен (VH ~110 амінокислот), чотири окремі домени константної області (Cμ1, Cμ2, Cμ3, Cμ4, кожен з ~110 амінокислот) і " tailpiece" ~20 амінокислот. Важкий ланцюг μ містить олігосахариди за п'ятьма залишками аспарагіну.
П'ять основних класів імуноглобулінів – IgG, IgM, IgA, IgD і IgE. Вони розрізняються за типом важкого ланцюга, який міститься в молекулі. Молекули IgG мають важкі ланцюги, відомі як гамма-ланцюги; IgM мають мю-ланцюги; IgA мають альфа-ланцюги; IgE мають епсилон-ланцюги; і IgD мають дельта-ланцюги.