Активний тетрамерний білок р53 складається з чотирьох доменів: N-кінцева трансактивація (NTD), центральне зв'язування ДНК (DBD), олігомеризація (OD) і C-кінцевий (CTD) домен. З них лише два, DBD та OD, піддалися структурному аналізу (Joerger and Fersht, 2008). 19 березня 2015 р.
Білок p53 був розділений на чотири домени; (i) домен активації транскрипції, який контактує з компонентами TAF TFIID (залишки 1–40; посилання 18 і 19); (ii) специфічний для послідовності зв’язувальний домен ДНК (залишки 120–290; посилання 16 і 17); (iii) домен тетрамеризації (залишки 310–360; посилання
Загальна ЯМР структура основного домену p53 є β-сендвіч, що складається з двох антипаралельних β-листів (рис. 3) з маленькою β-шпилькою (124–135), що контактує з другим β-листом, закриваючи доступ до гідрофобного ядра..
Білок-супресор пухлини р53 часто називають охоронцем геному. У минулому були представлені суперечливі висновки щодо ролі С-кінцевий регуляторний домен (RD) p53 як негативний і позитивний регулятор активності p53.
Білок p53 можна грубо розділити на три окремі функціональні домени (Ko and Prives 1996): амінокінцевий домен, який містить домен активації транскрипції (залишки 1–43), центральне ядро, яке містить специфічний для послідовності ДНК-зв’язуючий домен (залишки 100–300), і багатофункціональний карбокси-…
У центрі p53 знаходиться домен тетрамеризації (запис PDB 1olg), який зв’язує чотири ланцюги разом. Потім довга гнучка ділянка в кожному ланцюзі з’єднується з другим стабільним доменом: великим ДНК-зв’язуючим доменом (запис PDB 1tup), багатим на залишки аргініну, які взаємодіють з ДНК.